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http://hdl.handle.net/10662/19351
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Campo DC | Valor | idioma |
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dc.contributor.author | Alves, Manuel Aureliano Pereira Martins | - |
dc.contributor.author | Fraqueza, Gil Vicente da Conceição | - |
dc.contributor.author | Berrocal Carrillo, María | - |
dc.contributor.author | Cordoba Granados, Juan José | - |
dc.contributor.author | Gumerova, Nadiia I. | - |
dc.contributor.author | Rompel, Annette | - |
dc.contributor.author | Gutiérrez Merino, Carlos | - |
dc.contributor.author | Mata Durán, Ana María | - |
dc.date.accessioned | 2024-01-25T17:55:52Z | - |
dc.date.available | 2024-01-25T17:55:52Z | - |
dc.date.issued | 2022 | - |
dc.identifier.issn | 0162-0134 | - |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/10662/19351 | - |
dc.description.abstract | Las ATPasas de calcio de membrana plasmática (PMCA) y las ATPasas de calcio de retículo sarco(endo) (SERCA) son proteínas clave en el mantenimiento de la homeostasis del calcio. En este trabajo comparamos por primera vez la inhibición de las bombas de calcio SERCA y PMCA por varios polioxotungstatos (POTs), concretamente por los aniones fosfotungstato de Wells-Dawson [P2W18O62]6- (intacto, {P2W18}), [P2W17O61]10- (monolacunar, {P2W17}), [P2W15O56]12- (trilacunar, {P2W15}), [H2P2W12O48]12- (hexalacunar, {P2W12}), [H3P2W15V3O62]6- (sustituido por trivanadio, {P2W15V3}) y por el anión tipo Preyssler [NaP5W30O110]14- ({P5W30}). La especiación en las soluciones de los POTs ensayados se investigó mediante espectroscopia RMN 31P y 51V. Los POT ensayados inhibieron la actividad Ca2+-ATPasa de la SERCA, siendo el POT de Preyssler el que mostró el efecto más potente, con un valor IC50 de 0,37 μM. Para {P2W17} y {P2W15V3} se determinaron valores de IC50 más elevados: 0,72 y 0,95 μM, respectivamente. Los POTs estudiados mostraron ser inhibidores más potentes de la actividad Ca2+-ATPasa de la PMCA, con valores de IC50 más bajos para {P2W17}, {P5W30} y {P2W15V3}. | es_ES |
dc.description.abstract | Plasma membrane calcium ATPases (PMCA) and sarco(endo) reticulum calcium ATPases (SERCA) are key proteins in the maintenance of calcium homeostasis. Herein, we compare for the first time the inhibition of SERCA and PMCA calcium pumps by several polyoxotungstates (POTs), namely by Wells-Dawson phosphotungstate anions [P2W18O62]6− (intact, {P2W18}), [P2W17O61]10− (monolacunary, {P2W17}), [P2W15O56]12− (trilacunary, {P2W15}), [H2P2W12O48]12− (hexalacunary, {P2W12}), [H3P2W15V3O62]6− (trivanadium-substituted, {P2W15V3}) and by Preyssler-type anion [NaP5W30O110]14− ({P5W30}). The speciation in the solutions of tested POTs was investigated by 31P and 51V NMR spectroscopy. The tested POTs inhibited SERCA Ca2+-ATPase activity, whereby the Preyssler POT showed the strongest effect, with an IC50 value of 0.37 μM. For {P2W17} and {P2W15V3} higher IC50 values were determined: 0.72 and 0.95 μM, respectively. The studied POTs showed to be more potent inhibitors of PMCA Ca2+-ATPase activity, with lower IC50 values for {P2W17}, {P5W30} and {P2W15V3}. | es_ES |
dc.description.sponsorship | • Fundación para la Ciencia y la Tecnología (España). Proyectos UIDB/04326/2020, y LA/P/0101/2020, para Manuel Aureliano • Fondo Austriaco para la Ciencia (FWF): P33927, para Nadiia I. Gumerova • Fondo Austriaco para la Ciencia (FWF): P33089, para Annette Rompel • Universidad de Viena. Ayudas para Nadiia I. Gumerova y Annette Rompel • Ministerio de Ciencia e Innnovación, Agencia Española de Investigación 10.13039/501100011033 y Fondo Social Europeo. Proyectos BFU2017-85723-P (Ana María Mata Durán y Carlos Gutiérrez Merino), y PID2020-115512GB-I00 (Ana María Mata Durán) | es_ES |
dc.format.extent | 18 p. | es_ES |
dc.format.mimetype | application/pdf | en_US |
dc.language.iso | eng | es_ES |
dc.publisher | Elsevier | es_ES |
dc.rights | Attribution 4.0 International | * |
dc.rights.uri | http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/ | * |
dc.subject | Polioxometalatos | es_ES |
dc.subject | Estabilidad de los polioxometalatos | es_ES |
dc.subject | Ca2+-ATPasa | es_ES |
dc.subject | Inhibidores de ATPasas | es_ES |
dc.subject | Fármacos contra el cáncer | es_ES |
dc.subject | Descubrimiento de fármacos | es_ES |
dc.subject | Polyoxometalates | es_ES |
dc.subject | Polyoxometalate’s stability | es_ES |
dc.subject | Ca2+-ATPase | es_ES |
dc.subject | ATPases inhibitors | es_ES |
dc.subject | Anticancer drugs | es_ES |
dc.subject | Drug discovery | es_ES |
dc.title | Inhibition of SERCA and PMCA Ca2+-ATPase activities by polyoxotungstates | es_ES |
dc.type | article | es_ES |
dc.description.version | peerReviewed | es_ES |
europeana.type | TEXT | en_US |
dc.rights.accessRights | openAccess | es_ES |
dc.subject.unesco | 2302 Bioquímica | es_ES |
europeana.dataProvider | Universidad de Extremadura. España | es_ES |
dc.identifier.bibliographicCitation | Aureliano, M.; Fraqueza, G.; Berrocal, M.; Cordoba-Granados, J. J.; Gumerova, N. I.; Rompel, A.; Gutierrez-Merino, C.; Mata, A. M. (2022). Inhibition of SERCA and PMCA Ca2+-ATPase activities by polyoxotungstates. Journal of Inorganic Biochemistry, Vol. 236, 111952. ISSN 0162-0134. https://doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2022.111952 | es_ES |
dc.type.version | publishedVersion | es_ES |
dc.contributor.affiliation | Universidad de Extremadura. Departamento de Bioquímica, Biología Molecular y Genética | es_ES |
dc.relation.publisherversion | https://doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2022.111952 | es_ES |
dc.relation.publisherversion | https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0162013422002410 | es_ES |
dc.identifier.doi | 10.1016/j.jinorgbio.2022.111952 | - |
dc.identifier.publicationtitle | Journal of Inorganic Biochemistry | es_ES |
dc.identifier.publicationfirstpage | 111952-1 | es_ES |
dc.identifier.publicationlastpage | 111952-18 | es_ES |
dc.identifier.publicationvolume | 236 | es_ES |
dc.identifier.orcid | 0000-0003-0684-3853 | es_ES |
dc.identifier.orcid | 0000-0003-3673-7007 | es_ES |
dc.identifier.orcid | 0000-0002-2887-7854 | es_ES |
Colección: | DBYBM - Artículos |
Archivos
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