Please use this identifier to cite or link to this item: http://hdl.handle.net/10662/3942
Full metadata record
DC FieldValueLanguage
dc.contributor.advisorRosado, Juan A.-
dc.contributor.advisorLópez Barba, José Javier-
dc.contributor.authorAlbarrán Alonso, Letizia-
dc.contributor.otherUniversidad de Extremadura. Departamento de Fisiologíaes_ES
dc.date.accessioned2016-02-24T09:32:37Z-
dc.date.available2016-02-24T09:32:37Z-
dc.date.issued2016-02-24-
dc.date.submitted2016-01-15-
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10662/3942-
dc.descriptionTesis doctoral con la Mención de "Doctor Europeo"es_ES
dc.description.abstractLas células ejecutan una gran variedad de funciones celulares a través de la regulación de la concentración de Ca²⁺ libre citosólico ([Ca²⁺]c). Entre estas funciones se encuentran la contracción muscular, la agregación plaquetaria, la diferenciación celular o la apoptosis. Los agonistas celulares incrementan la [Ca²⁺]c liberándolo desde el interior célular o induciendo su entrada desde el medio extracelular. En células no excitables el principal mecanismo implicado es la "Entrada Capacitativa de Ca²⁺ (ECC)", un mecanismo activado por el estado de vaciamiento de los almacenes intracelulares. La ECC está mediada principalmente por proteínas de las familias STIM, Orai y TRPs. La presente tesis doctoral se ha centrado en el estudio de las proteínas TRPC6 y TRPA1 en la ECC. Los resultados obtenidos ponen de manifiesto que el canal TRPA1 actúa regulando negativamente la ECC, mediante la atenuación de la asociación STIM-Orai. Asimismo, se ha descubierto que TRPC6 es sensible a condiciones de pH bajo y que participa en la regulación de la [Ca²⁺]c basal en plaquetas. Además, la proteína STIM1, esencial para la ECC, modula la heteromultimerización de TRPC6 y su localización subcelular.es_ES
dc.description.abstractCells exert a variety of cell functions by regulation of cytosolic free Ca²⁺ ([Ca²⁺]c). These functions include muscle contraction, platelet agregation, cell differentiation or apoptosis. Cellular agonists increase [Ca²⁺]c by releasing Ca²⁺ from intracellular stores or by inducing Ca²⁺ influx from extracellular medium. In non-excitable cells the main pathway of Ca²⁺ entry is called "Store operated Ca²⁺ entry (SOCE)", and it is activated by the filling state of the intracellular Ca²⁺ stores. The three major proteins involved in SOCE are members of the families STIM, Orai and TRPC. This dissertation was focused on studying the role of TRPC6 and TRPA1 in SOCE. The results demonstrate that TRPA1 regulates negatively SOCE, by attenuation of STIM1-Orai1 association. Additionally, TRPC6 has also been reported to be sensitive to acidic conditions, and to participate in regulation of basal [Ca²⁺]c. Furthermore, STIM1, which is essential for SOCE, modulates TRPC6 heteromultimerization and its cellular location.es_ES
dc.description.sponsorshipMinisterio de Economía y Competitividad: Proyecto de Investigación BFU2010-21043-CO2-01, Proyecto de Investigación BFU2013-45564-C2-1-P, Beca-contrato BES-2011-043356 para la formación predoctoral del personal investigador. Junta de Extremadura-FEDER GR10010, Ayuda a grupos de investigación.es_ES
dc.format.extent171 p.es_ES
dc.format.mimetypeapplication/pdfen_US
dc.language.isospaes_ES
dc.rightsAtribución-NoComercial-SinDerivadas 3.0 España*
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/es/*
dc.subjectCalcioes_ES
dc.subjectSeñalizaciónes_ES
dc.subjectPlaquetases_ES
dc.subjectCalciumes_ES
dc.subjectSignallinges_ES
dc.subjectPlateletses_ES
dc.titlePapel de los canales TRPC6 y TRPA1 en la homeostasis del Ca²⁺ intracelulares_ES
dc.typedoctoralThesises_ES
europeana.typeTEXTen_US
dc.rights.accessRightsopenAccesses_ES
dc.subject.unesco2410.10 Fisiología Humanaes_ES
dc.subject.unesco2411.05 Fisiología del Medio Internoes_ES
europeana.dataProviderUniversidad de Extremadura. Españaes_ES
dc.identifier.orcid0000-0002-9749-2325-
Appears in Collections:DFSIO - Tesis doctorales y tesinas
Tesis doctorales

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
TDUEX_2016_Albarran_Alonso.pdf10,1 MBAdobe PDFView/Open


This item is licensed under a Creative Commons License Creative Commons